LL-37 (5mg)

Czym jest LL-37?

LL-37 to ludzki peptyd katelicydynowy składający się z 37 aminokwasów, pochodzący z regionu C-końcowego prekursora hCAP18, który jest kodowany przez gen CAMP. Jako jedyna znana ludzka katelicydyna, LL-37 stała się ważnym tematem badań w zakresie odporności wrodzonej, biologii peptydów przeciwdrobnoustrojowych, interakcji z błonami komórkowymi i sygnalizacji komórkowej. Jej kationowa i amfipatyczna struktura czyni ją również przydatną do badania interakcji peptyd–błona oraz mechanizmów obrony gospodarza.

Kup LL-37 od PeptaGen Labs Europe jako liofilizowany związek badawczy o wysokiej czystości, odpowiadający dojrzałej sekwencji LL-37 złożonej z 37 reszt, z wolnymi końcami, a nie dłuższemu prekursorowi hCAP18 ani krótszym fragmentom LL-37. PeptaGen Labs utrzymuje rygorystyczne standardy czystości i jakości, z niezależnymi badaniami analitycznymi przeprowadzanymi przez wiodące laboratoria, takie jak Janoshik, oraz świadectwem analizy dołączanym do każdej partii produktu.

Produkt jest dostarczany wyłącznie do celów badawczo-rozwojowych i nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt.

Co zawiera zestaw?

LL-37 jest dostarczany w postaci liofilizowanego proszku w szczelnie zamkniętej szklanej fiolce, zwykle o barwie białej do kremowej.

Dla każdej nowej partii przeprowadzane są badania analityczne przez niezależne laboratoria, takie jak Janoshik, a do weryfikacji dołączane jest świadectwo analizy (CoA). W zależności od laboratorium i badanego produktu, CoA może zawierać wyniki analityczne takie jak:

• Badanie tożsamości: Potwierdza, że materiał odpowiada dojrzałemu peptydowi LL-37 złożonemu z 37 aminokwasów.
• Czystość HPLC: Mierzy udział głównego składnika LL-37 względem wykrywalnych zanieczyszczeń chromatograficznych.
• Spektrometria mas (MS): Dostarcza danych o masie cząsteczkowej wspierających tożsamość i charakterystykę peptydu.
• Zawartość peptydu: Pomaga określić ilość LL-37 obecną w badanym materiale.
• Pokrewne zanieczyszczenia peptydowe: Jeśli są raportowane, identyfikują lub oznaczają ilościowo skrócone sekwencje, produkty delecji lub inne warianty peptydowe związane z syntezą.
• Badanie na endotoksyny: Jeśli jest przeprowadzane, ocenia poziomy endotoksyn bakteryjnych w badanej próbce.
• Badanie sterylności: Jeśli ma zastosowanie, ocenia materiał pod kątem wykrywalnego skażenia mikrobiologicznego.
• Pozostałości rozpuszczalników lub inne zanieczyszczenia związane z procesem: Jeśli ma zastosowanie, pomaga ocenić zanieczyszczenia związane z synteżą i oczyszczaniem peptydu.

Świadectwo CoA specyficzne dla danej partii powinno być traktowane jako ostateczne źródło wyników analitycznych i specyfikacji dostarczonej partii LL-37.

Parametry testowe mogą się różnić w zależności od laboratorium i badanego produktu. W przypadku LL-37 w szczególności, badacze powinni odróżniać dojrzały peptyd złożony z 37 reszt od jego białka prekursorowego hCAP18 oraz od krótszych fragmentów pochodzących od LL-37. LL-37 to dojrzały peptyd C-końcowy powstający z hCAP18 w wyniku obróbki proteolitycznej.

Prosimy pamiętać, że roztwór do rekonstytucji nie jest dołączony do produktu. Jeśli jest potrzebny do Państwa pracy laboratoryjnej, można kupić wodę BAC z naszego katalogu i dodać ją osobno do zamówienia.

Specyfikacja techniczna

Uwaga: Powyższa sekwencja i cechy cząsteczkowe dotyczą konkretnie dojrzałego peptydu LL-37, a nie pełnej długości prekursora hCAP18 ani krótszych fragmentów pochodzących od LL-37. Ponieważ dokładna masa cząsteczkowa podawana dla dostarczonego materiału badawczego może się nieznacznie różnić w zależności od grup końcowych, należy sprawdzić dołączone CoA, aby potwierdzić formę cząsteczkową dostarczonego materiału.

Przegląd LL-37 i mechanizm działania

LL-37 to dojrzały peptyd C-końcowy powstający z ludzkiego prekursora katelicydynowego hCAP18. Katelicydyny stanowią rodzinę peptydów przeciwdrobnoustrojowych produkowanych jako większe białka prekursorowe i przetwarzanych w celu uwolnienia ich dojrzałych, biologicznie aktywnych form peptydowych. U ludzi gen CAMP koduje prekursor katelicydynowy hCAP18, który jest przetwarzany do LL-37, jedynej znanej ludzkiej katelicydyny. [1]

LL-37 jest zatem peptydem złożonym z 37 reszt, dodatnio naładowanym i amfipatycznym. Po połączeniu z błonami biologicznymi przyjmuje przeważnie strukturę alfa-helikalną — właściwość przyczyniającą się do jego interakcji z błonami lipidowymi. Te cechy strukturalne i fizykochemiczne są kluczowe dla badań nad interakcjami LL-37 z błonami drobnoustrojów, a także jego wpływem na komórki gospodarza i szlaki sygnalizacji komórkowej.

LL-37 a błony drobnoustrojów

Aktywność przeciwdrobnoustrojowa LL-37 jest silnie zależna od jego ładunku kationowego i struktury amfipatycznej. Wiele błon bakteryjnych zawiera ujemnie naładowane lipidy i inne anionowe składniki powierzchniowe, które przyciągają dodatnio naładowany peptyd. [2]

Po związaniu z powierzchnią drobnoustroju LL-37 może łączyć się z błoną lipidową i ją zaburzać. Modele eksperymentalne opisały kilka możliwych mechanizmów zaburzania błony, w tym pokrywanie powierzchni (“carpeting”), ścienianie błony, tworzenie porów i reorganizację lipidów. Dokładny mechanizm może się różnić w zależności od składu błony i warunków eksperymentalnych.

Interakcja z błoną a struktura peptydu

LL-37 może występować w różnych stanach strukturalnych w zależności od środowiska. W roztworze peptyd może przyjmować stosunkowo nieuporządkowane konformacje, podczas gdy interakcja z błonami sprzyja tworzeniu struktury alfa-helikalnej.

LL-37 może również oligomeryzować w pewnych warunkach. Te przejścia strukturalne stanowią ważny obszar badań, ponieważ stężenie peptydu, skład lipidów, warunki jonowe i właściwości błony mogą wszystkie wpływać na sposób, w jaki LL-37 wchodzi w interakcję ze swoim celem. [3]

Sygnalizacja immunomodulacyjna

Aktywność LL-37 wykracza poza bezpośrednie efekty przeciwdrobnoustrojowe. Badania powiązały peptyd z modulacją wrodzonych i nabytych odpowiedzi immunologicznych, w tym chemotaksją i regulacją sygnalizacji zapalnej. [2]

Z odpowiedziami na LL-37 powiązano kilka receptorów powierzchniowych komórek i wewnątrzkomórkowych systemów sygnalizacyjnych, w tym FPR2/ALX, P2X7 i sygnalizację związaną z EGFR. LL-37 nie zachowuje się jednak jak konwencjonalny ligand dla pojedynczego receptora. Dowody sugerują, że interakcje z błoną, transaktywacja receptorów i zmiany w organizacji błony mogą wspólnie przyczyniać się do jego efektów komórkowych.

LL-37 a badania nad stanem zapalnym

LL-37 może wpływać na produkcję i aktywność mediatorów zapalnych, przy czym badania eksperymentalne raportują zarówno efekty prozapalne, jak i modulację zapalenia. Kierunek i wielkość tych odpowiedzi zależą od typu komórki, stężenia, otaczającego środowiska molekularnego i warunków eksperymentalnych. [4]

Ta zależność kontekstowa jest ważnym czynnikiem przy interpretacji badań nad LL-37, szczególnie przy porównywaniu wyników z różnych modelów eksperymentalnych.

LL-37 a biologia tkanek

Badania objęły również LL-37 w odniesieniu do migracji komórek, angiogenezy, odpowiedzi nabłonkowych i naprawy tkanek. Uważa się, że efekty te obejmują interakcje między peptydem, błonami komórkowymi i wieloma szlakami sygnalizacyjnymi, a nie pojedynczy, ściśle określony cel molekularny. [5]

Ogólnie rzecz biorąc, LL-37 najlepiej rozumieć jako wielofunkcyjny peptyd obrony gospodarza, którego aktywność biologiczna wynika z połączenia interakcji z błoną oraz zależnych od kontekstu efektów na sygnalizację komórkową i odpowiedzi immunologiczne.

Zastosowania badawcze i podstawy naukowe

LL-37 był szeroko badany jako ludzki peptyd obrony gospodarza, a badania obejmują biologię peptydów przeciwdrobnoustrojowych, odporność wrodzoną, biofizykę błon, stan zapalny i naprawę tkanek. Jego szeroki profil badawczy odzwierciedla zdolność peptydu do interakcji zarówno z błonami drobnoustrojów, jak i z komórkami ssaków.

Badania nad peptydami przeciwdrobnoustrojowymi

Jednym z głównych obszarów badań nad LL-37 jest jego aktywność przeciwko mikroorganizmom. Badania objęły interakcje z bakteriami Gram-dodatnimi i Gram-ujemnymi, a także grzybami i wirusami.

Badania sugerują, że LL-37 może łączyć się z błonami drobnoustrojów poprzez interakcje elektrostatyczne i hydrofobowe, przy czym skład błony wpływa na wynikową odpowiedź. Badania objęły również LL-37 w odniesieniu do biofilmów bakteryjnych i oporności na środki przeciwdrobnoustrojowe. [2]

Badania nad odpornością wrodzoną

LL-37 jest ważnym składnikiem ludzkiej wrodzonej obrony immunologicznej. Jest produkowany przez komórki nabłonkowe i komórki układu odpornościowego i może uczestniczyć w odpowiedziach gospodarza na ekspozycję na drobnoustroje. [4]

Badania objęły sposób, w jaki LL-37 wchodzi w interakcje z komórkami układu odpornościowego, chemokinami i mediatorami zapalnymi. Badania te ustaliły, że LL-37 to więcej niż aktywny błonowo peptyd przeciwdrobnoustrojowy, a jego efekty biologiczne rozciągają się na regulację sygnalizacji immunologicznej.

Immunomodulacja i sygnalizacja zapalna

LL-37 był badany pod kątem zdolności wpływania na odpowiedzi zapalne, w tym produkcję cytokin i chemokin oraz migrację komórek układu odpornościowego. Co ważne, jego efekty mogą być zależne od kontekstu: badania eksperymentalne raportowały zarówno aktywności prozapalne, jak i ograniczające stan zapalny, w zależności od typu komórki i otaczającego środowiska biologicznego. [6]

Dzięki temu LL-37 jest przydatny do badań nad związkiem między obroną przeciwdrobnoustrojową a sygnalizacją zapalną.

Biofizyka błon i badania struktura-funkcja

Kationowa i amfipatyczna natura LL-37 czyni go użytecznym modelem do badania interakcji peptyd–błona. Badacze zbadali, jak stężenie peptydu, skład lipidów, warunki jonowe i oligomeryzacja peptydu wpływają na wiązanie z błoną i zachowanie strukturalne.

Badania te mogą obejmować przepuszczalność błony, tworzenie porów, reorganizację lipidów i zmiany konformacji peptydu.

Naprawa tkanek i angiogeneza

Badania objęły również LL-37 w odniesieniu do migracji komórek, odpowiedzi nabłonkowych, angiogenezy i gojenia ran. Badania eksperymentalne raportowały efekty na proliferację komórek śródbłonka i tworzenie naczyń, podczas gdy inne prace zbadały ekspresję i aktywność LL-37 podczas gojenia ran nabłonkowych. [7]

Ustalenia te czynią LL-37 istotnym dla badań laboratoryjnych badających powiązania między odpornością wrodzoną, stanem zapalnym a procesami przebudowy tkanek.

Badania nad receptorami i sygnalizacją komórkową

Chociaż interakcja z błoną jest kluczowa dla wielu aktywności LL-37, badania zidentyfikowały kilka systemów receptorowych i sygnalizacyjnych, które mogą przyczyniać się do odpowiedzi komórkowych. Należą do nich między innymi FPR2/ALX, P2X7 oraz szlaki związane z EGFR.

Różnorodność zgłaszanych mechanizmów sygnalizacyjnych odzwierciedla wielofunkcyjny charakter LL-37 oraz wpływ typu komórki i warunków eksperymentalnych na jego aktywność biologiczną.

LL-37 a interakcje gospodarz–drobnoustrój

LL-37 jest również badany jako część szerszej interakcji między tkankami gospodarza a mikroorganizmami. Badania objęły sposób, w jaki peptyd może jednocześnie wpływać na zdolność przeżycia drobnoustrojów, zachowanie komórek układu odpornościowego i sygnalizację zapalną. [8]

Dzięki temu LL-37 jest przydatnym modelem eksperymentalnym do badania, jak peptydy przeciwdrobnoustrojowe łączą bezpośrednią obronę przed patogenami z szerszymi mechanizmami odpowiedzi gospodarza.

Porównanie LL-37 z pokrewnymi peptydami obrony gospodarza

LL-37 należy do rodziny katelicydyn ludzkich peptydów obrony gospodarza i strukturalnie różni się od rodzin defensyn. Poniższe porównanie podkreśla główne różnice istotne dla badań nad peptydami przeciwdrobnoustrojowymi i odpornością wrodzoną.

LL-37 a BPC-157

LL-37 i BPC-157 są strukturalnie odrębnymi peptydami badawczymi, które zostały zbadane w badaniach komórkowych i tkankowych. LL-37 to katelicydyna złożona z 37 aminokwasów, badana głównie w zakresie odporności wrodzonej, biologii peptydów przeciwdrobnoustrojowych i interakcji z błoną, podczas gdy BPC-157 był badany w wielu modelach komórkowych i tkankowych. Badacze mogą porównywać te związki, aby zbadać, jak strukturalnie odmienne peptydy wpływają na procesy komórkowe i odpowiedzi związane z tkankami.

LL-37 a Thymosin Alpha-1

LL-37 i Thymosin Alpha-1 stanowią kolejne przydatne porównanie w badaniach związanych z odpornością. LL-37 to endogenny ludzki peptyd obrony gospodarza zaangażowany w wrodzone odpowiedzi immunologiczne i interakcje z błonami drobnoustrojów, podczas gdy Thymosin Alpha-1 to syntetyczny peptyd złożony z 28 aminokwasów, badany w odniesieniu do funkcji komórek układu odpornościowego i sygnalizacji immunologicznej. Ich odmienne struktury i role biologiczne czynią je przydatnymi materiałami badawczymi do badania różnych aspektów regulacji immunologicznej za pośrednictwem peptydów.

LL-37 a TB-500

LL-37 i TB-500 były również badane w obszarach biologii komórkowej i tkankowej, chociaż należą do różnych rodzin peptydów i mają odmienne właściwości molekularne. LL-37 badany jest głównie jako katelicydyna i peptyd obrony gospodarza, podczas gdy TB-500 to peptyd badawczy pochodzący od tymozyny β4, powiązany z badaniami migracji komórkowej, procesów cytoszkieletalnych i odpowiedzi tkankowych. Porównanie ich profili badawczych może pomóc odróżnić biologię peptydów przeciwdrobnoustrojowych od innych procesów komórkowych za pośrednictwem peptydów.

Przechowywanie i postępowanie laboratoryjne

LL-37 jest dostarczany jako peptyd liofilizowany. Utrzymywanie materiału szczelnie zamkniętego i chronionego przed wilgocią, ciepłem i niepotrzebną ekspozycją na środowisko pomaga zachować jego cechy analityczne podczas przechowywania.

• Przechowywać szczelnie zamknięty materiał liofilizowany zgodnie z dokumentacją produktu i zaleceniami specyficznymi dla danej partii.
• Do długoterminowego przechowywania zwykle stosuje się przechowywanie w stanie zamrożonym dla liofilizowanego LL-37.
• Chronić przed wilgocią i bezpośrednim światłem.
• Pozwolić, aby zimna fiolka osiągnęła odpowiednią temperaturę przed otwarciem, jeśli jest to konieczne, aby zmniejszyć kondensację na materiale liofilizowanym.
• Po przygotowaniu do użytku laboratoryjnego należy przestrzegać warunków przechowywania i stabilności ustalonych dla konkretnego preparatu i protokołu eksperymentalnego.
• Unikać niepotrzebnych powtarzanych cykli zamrażanie-rozmrażanie podczas pracy z przygotowanymi roztworami.
• Stosować odpowiednie procedury laboratoryjne w celu zminimalizowania zanieczyszczenia podczas przygotowania i postępowania.

LL-37 jest silnie kationowym peptydem, a adsorpcja na powierzchniach laboratoryjnych może być ważnym czynnikiem, szczególnie podczas pracy z rozcieńczonymi roztworami. Przy zakupie LL-37 do badań laboratoryjnych wybór odpowiednich materiałów laboratoryjnych i minimalizowanie niepotrzebnych przenoszeń może pomóc zmniejszyć potencjalną utratę materiału.

Nie istnieje jeden uniwersalny okres stabilności użytkowej dla wszystkich preparatów badawczych LL-37. Stabilność może zależeć od czynników takich jak formulacja, stężenie, pojemnik, rozpuszczalnik i warunki przechowywania, dlatego dokumentacja produktu i protokół eksperymentalny powinny mieć pierwszeństwo przed uogólnionymi okresami przechowywania.

Świadectwo analizy i zapewnienie jakości

Świadectwo analizy (CoA) dostarcza informacji analitycznych specyficznych dla danej partii dostarczonego materiału LL-37. W przypadku zdefiniowanego peptydu złożonego z 37 aminokwasów, tożsamość i czystość są szczególnie ważne dla potwierdzenia, że materiał odpowiada zamierzonej sekwencji LL-37.

Co sprawdzić w CoA dla LL-37

W zależności od produktu i laboratorium testującego, CoA może raportować:

• Tożsamość: Potwierdza, że materiał odpowiada LL-37.
• Czystość: Wskazuje udział głównego składnika peptydowego względem wykrywalnych zanieczyszczeń.
• Zawartość peptydu: Dostarcza informacji o rzeczywistej zawartości peptydu w badanym materiale.
• Dodatkowe parametry jakościowe: Mogą obejmować endotoksyny, sterylność lub limity mikrobiologiczne, zawartość wody, pozostałości rozpuszczalników i zanieczyszczenia pierwiastkowe, jeśli ma to zastosowanie.

CoA powinno odpowiadać konkretnej partii LL-37, która jest kupowana lub badana. Badacze powinni korzystać z dokumentacji partii, aby przejrzeć zgłoszone wyniki, metody analityczne i specyfikacje mające zastosowanie do danego materiału.

Parametry testowe mogą się różnić między niezależnymi laboratoriami, dlatego CoA specyficzne dla danej partii powinno być traktowane jako ostateczne źródło cech analitycznych dostarczonego materiału LL-37.

Często zadawane pytania

Czym jest LL-37?

LL-37 to ludzki peptyd katelicydynowy złożony z 37 aminokwasów, powstający z regionu C-końcowego białka prekursorowego hCAP18, które jest kodowane przez gen CAMP. Jest to jedyna znana ludzka katelicydyna, która była szeroko badana w biologii peptydów przeciwdrobnoustrojowych, odporności wrodzonej, interakcjach z błoną i immunomodulacji.

Jaka jest różnica między LL-37 a hCAP18?

hCAP18 to białko prekursorowe, z którego powstaje dojrzały LL-37. Obróbka proteolityczna hCAP18 uwalnia peptyd LL-37 złożony z 37 aminokwasów z jego regionu C-końcowego. Te dwa materiały nie powinny być zatem traktowane jako zamienne materiały badawcze: hCAP18 to białko prekursorowe, podczas gdy LL-37 to peptyd dojrzały.

Do czego badany jest LL-37 w badaniach naukowych?

LL-37 był szeroko badany w badaniach nad peptydami przeciwdrobnoustrojowymi, w tym w interakcjach z błonami bakteryjnymi i innymi błonami drobnoustrojów. Inne obszary badań obejmują odporność wrodzoną, sygnalizację zapalną, interakcje gospodarz–drobnoustrój, biofizykę błon, migrację komórek i biologię tkanek.

Jak działa LL-37?

LL-37 ma kationową, amfipatyczną strukturę, która pozwala mu na interakcję z ujemnie naładowanymi składnikami błon drobnoustrojów. Badania raportowały wnikanie do błony, reorganizację lipidów i przepuszczalność błony, chociaż dokładny mechanizm może się różnić w zależności od składu błony i warunków eksperymentalnych. Proponowane modele obejmują zaburzanie błony typu “dywanowego” oraz tworzenie porów, a nie jeden uniwersalny mechanizm.

Z jakimi receptorami wchodzi w interakcję LL-37?

LL-37 może wpływać na sygnalizację komórek gospodarza poprzez kilka systemów receptorowych i procesów związanych z błoną. Badania powiązały receptory i szlaki, w tym FPR2/ALX, P2X7 i sygnalizację związaną z EGFR. LL-37 nie jest zatem najlepiej rozumiany jako konwencjonalny ligand działający poprzez jeden receptor; jego efekty komórkowe mogą obejmować zarówno bezpośrednie interakcje z błoną, jak i sygnalizację zależną od receptora.

Jaka jest różnica między LL-37 a fragmentami LL-37?

Fragmenty LL-37 to krótsze peptydy pochodzące z części pełnej sekwencji 37 aminokwasów. Przykłady badane w badaniach naukowych obejmują fragmenty takie jak KR-12 i LL-32. Usunięcie lub zmiana części LL-37 może zmienić jego strukturę, interakcje z błoną i właściwości biologiczne, dlatego nie należy zakładać, że fragment ma takie same cechy jak pełny LL-37.

Jak badana jest czystość i tożsamość LL-37?

LL-37 może być scharakteryzowany za pomocą metod analitycznych, w tym HPLC i spektrometrii mas. HPLC dostarcza informacji o czystości chromatograficznej i pokrewnych gatunkach peptydowych, podczas gdy spektrometria mas dostarcza informacji o masie cząsteczkowej wspierających tożsamość peptydu złożonego z 37 reszt. Dodatkowe badania mogą oceniać zawartość peptydu, endotoksyny, sterylność, pozostałości rozpuszczalników lub inne zanieczyszczenia związane z procesem.

Gdzie mogę kupić LL-37 do badań w Europie?

Jeśli znajdują się Państwo w Europie, mogą Państwo kupić LL-37 od PeptaGen Labs jako liofilizowany peptyd do badań laboratoryjnych. Materiał jest dostarczany w postaci liofilizowanego proszku wraz ze świadectwami analizy specyficznymi dla danej partii do weryfikacji. Produkt jest przeznaczony wyłącznie do badań i rozwoju i nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani zwierząt.

Odnośniki naukowe

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.